Ознакомьтесь с Условиями пребывания на сайте Форнит Игнорирование означет безусловное согласие. СОГЛАСЕН
Книги сайта: «Мировоззрение»,
«Познай себя» , «Основы адаптологии» ,
«Вне привычного» , Лекторий МВАП , «Что такое Я» , «Наука».
Содержание журнала Достижения науки, техники и культуры
Обнаружен новый механизм скользящего движения бактерий
Автор: Александр Марков
Многие бактерии умеют ползать по твердым поверхностям. Механизмы этого движения разнообразны и во многом загадочны. Американские ученые частично расшифровали один из механизмов скользящего движения у бактерии Myxococcus. Оказалось, что в движении участвуют особые белковые конструкции, пронизывающие клеточную оболочку и неподвижно прикрепленные к субстрату. Внутри клетки эти конструкции присоединены к спиральной структуре, вдоль которой они могут скользить. В результате клетка движется вперед, вращаясь вокруг продольной оси. Белки, входящие в состав механизма, сходны с актином и миозином — ключевыми белками высших организмов, ответственными за движение клеток и сокращение мышц.
Бактерия Myxococcus xanthus обладает двумя типами скользящего движения: «A-подвижностью» и «S-подвижностью». Первый из них используется для индивидуального, второй — для согласованного группового передвижения. Механизм S-подвижности известен: на одном из концов палочковидной бактерии образуются длинные белковые отростки — пили. Они прикрепляются концами к субстрату и сокращаются, подтягивая бактерию вперед. Если бактерия захочет дать задний ход, старые пили разрушаются, а на противоположном конце микроба образуются новые.
А-подвижность не связана с пилями. Предполагалось, что она основана на выделении слизи по реактивному принципу (так двигаются некоторые цианобактерии). Однако всё оказалось несколько сложнее.
Американские микробиологи решили выяснить, в каких частях бактериальной клетки располагается белок AglZ, о котором было известно, что он необходим для А-подвижности (бактерии, мутантные по гену, кодирующему этот белок, лишены А-подвижности, но сохраняют S-подвижность). Для этого исследователи создали генно-модифицированные бактерии, у которых к гену белка AglZ был пришит ген желтого флуоресцирующего белка. Модифицированные бактерии синтезируют химерный белок, который сохраняет функциональность AglZ, но при этом светится и его можно наблюдать под микроскопом.
Оказалось, что у переднего конца ползущей бактерии периодически образуются светящиеся точки — скопления белка AglZ. Они образуются внутри клетки (под многослойной клеточной оболочкой), но только там, где оболочка соприкасается с субстратом. В дальнейшем эти точки остаются неподвижными относительно субстрата, по которому ползет бактерия, и постепенно смещаются к заднему концу микроба. Точки располагаются вдоль «тела» бактерии на равных расстояниях друг от друга. Достигнув заднего конца бактерии, точки исчезают.
Эти наблюдения, наряду с другими экспериментальными данными, позволили исследователям прийти к выводу, что белок AglZ входит в состав внутриклеточной части особой «прикрепительной структуры». Эта структура пронизывает клеточную оболочку и неподвижно прикрепляется к субстрату. Внутриклеточная часть структуры, в свою очередь, подвижно закреплена на неком каркасе, напоминающем по форме пружинку, которая тянется по всей длине бактерии. «Прикрепительная» структура скользит по пружинке, в результате чего бактерия продвигается вперед, одновременно вращаясь вокруг продольной оси.
Самое интересное, что белок AglZ по своей структуре напоминает миозин, а белок MreB, из которого предположительно сделана «пружинка», похож на актин. Актин и миозин — ключевые белки, обеспечивающие подвижность у высших (эукариотических) организмов, в том числе мышечные сокращения (основанные на способности молекул миозина «скользить» вдоль актиновых волокон). Не исключено, что молекулярные механизмы, обеспечивающие движение у бактерий и высших организмов, значительно более сходны, чем принято считать.
Источники:
1) Tâm Mignot, Joshua W. Shaevitz, Patricia L. Hartzell, David R. Zusman. Evidence That Focal Adhesion Complexes Power Bacterial Gliding Motility // Science. 2007. V. 315. P. 853–856.
2) Daniel B. Kearns. Bright Insight into Bacterial Gliding // Science. 2007. V. 315. P. 773–774.
Многие бактерии умеют ползать по твердым поверхностям. Механизмы этого движения разнообразны и во многом загадочны. Американские ученые частично расшифровали один из механизмов скользящего движения у бактерии Myxococcus. Оказалось, что в движении участвуют особые белковые конструкции, пронизывающие клеточную оболочку и неподвижно прикрепленные к субстрату. Внутри клетки эти конструкции присоединены к спиральной структуре, вдоль которой они могут скользить. В результате клетка движется вперед, вращаясь вокруг продольной оси. Белки, входящие в состав механизма, сходны с актином и миозином — ключевыми белками высших организмов, ответственными за движение клеток и сокращение мышц.
Бактерия Myxococcus xanthus обладает двумя типами скользящего движения: «A-подвижностью» и «S-подвижностью». Первый из них используется для индивидуального, второй — для согласованного группового передвижения. Механизм S-подвижности известен: на одном из концов палочковидной бактерии образуются длинные белковые отростки — пили. Они прикрепляются концами к субстрату и сокращаются, подтягивая бактерию вперед. Если бактерия захочет дать задний ход, старые пили разрушаются, а на противоположном конце микроба образуются новые.
А-подвижность не связана с пилями. Предполагалось, что она основана на выделении слизи по реактивному принципу (так двигаются некоторые цианобактерии). Однако всё оказалось несколько сложнее.
Американские микробиологи решили выяснить, в каких частях бактериальной клетки располагается белок AglZ, о котором было известно, что он необходим для А-подвижности (бактерии, мутантные по гену, кодирующему этот белок, лишены А-подвижности, но сохраняют S-подвижность). Для этого исследователи создали генно-модифицированные бактерии, у которых к гену белка AglZ был пришит ген желтого флуоресцирующего белка. Модифицированные бактерии синтезируют химерный белок, который сохраняет функциональность AglZ, но при этом светится и его можно наблюдать под микроскопом.
Оказалось, что у переднего конца ползущей бактерии периодически образуются светящиеся точки — скопления белка AglZ. Они образуются внутри клетки (под многослойной клеточной оболочкой), но только там, где оболочка соприкасается с субстратом. В дальнейшем эти точки остаются неподвижными относительно субстрата, по которому ползет бактерия, и постепенно смещаются к заднему концу микроба. Точки располагаются вдоль «тела» бактерии на равных расстояниях друг от друга. Достигнув заднего конца бактерии, точки исчезают.
Эти наблюдения, наряду с другими экспериментальными данными, позволили исследователям прийти к выводу, что белок AglZ входит в состав внутриклеточной части особой «прикрепительной структуры». Эта структура пронизывает клеточную оболочку и неподвижно прикрепляется к субстрату. Внутриклеточная часть структуры, в свою очередь, подвижно закреплена на неком каркасе, напоминающем по форме пружинку, которая тянется по всей длине бактерии. «Прикрепительная» структура скользит по пружинке, в результате чего бактерия продвигается вперед, одновременно вращаясь вокруг продольной оси.
Самое интересное, что белок AglZ по своей структуре напоминает миозин, а белок MreB, из которого предположительно сделана «пружинка», похож на актин. Актин и миозин — ключевые белки, обеспечивающие подвижность у высших (эукариотических) организмов, в том числе мышечные сокращения (основанные на способности молекул миозина «скользить» вдоль актиновых волокон). Не исключено, что молекулярные механизмы, обеспечивающие движение у бактерий и высших организмов, значительно более сходны, чем принято считать.
Источники:
1) Tâm Mignot, Joshua W. Shaevitz, Patricia L. Hartzell, David R. Zusman. Evidence That Focal Adhesion Complexes Power Bacterial Gliding Motility // Science. 2007. V. 315. P. 853–856.
2) Daniel B. Kearns. Bright Insight into Bacterial Gliding // Science. 2007. V. 315. P. 773–774.
Оценить статью >> пока еще нет оценок, ваша может стать первой :)
http://www.scorcher.ru/xml/news.rss
|